Ферменты

Катализатор и не только

Сегодня можно часто услышать о пользе ферментов. Но что такое эти вещества, от которых зависит работоспособность нашего организма?

Энзимы – это биологические молекулы, жизненный цикл которых не определяется рамками от рождения и смерти. Они просто работают в организме до тех пор, пока не растворятся. Как правило, это происходит под воздействием других ферментов.

В процессе биохимической реакции они не становятся частью конечного продукта. Когда реакция завершена, фермент покидает субстрат. После этого вещество готово снова приступить к работе, но уже на другой молекуле. И так продолжается столько, сколько необходимо организму.

Уникальность ферментов в том, что каждый из них выполняет только одну, ему отведенную функцию. Биологическая реакция происходит только тогда, когда фермент находит правильный для него субстрат. Это взаимодействие можно сравнить с принципом работы ключа и замка – только правильно подобранные элементы смогут «сработаться». Еще одна особенность: они могут работать при низких температурах и умеренном рН, а в роли катализаторов являются более стабильными, чем любые другие химические вещества.

Как правило, эти процессы состоят из определенных этапов, каждый из которых требует работы определенного энзима. Без этого цикл преобразования или ускорения не сможет завершиться.

Пожалуй, из всех функций ферментов наиболее известна – роль катализатора. Это значит, что энзимы комбинируют химические реагенты таким образом, чтобы снизить энергетические затраты, необходимые для более быстрого формирования продукта. Без этих веществ химические реакции протекали бы в сотни раз медленнее. Но на этом способности энзимов не исчерпываются. Все живые организмы содержат энергию, необходимую им для продолжения жизни. Аденозинтрифосфат, или АТФ, это своего рода заряженная батарейка, которая снабжает клетки энергией. Но функционирование АТФ невозможно без ферментов. И главный энзим, производящий АТФ, – синтаза. Для каждой молекулы глюкозы, которая трансформируется в энергию, синтаза производит около 32-34 молекул АТФ.

Помимо этого, энзимы (липаза, амилаза, протеаза) активно применяются в медицине. В частности, служат компонентом ферментативных препаратов, таких как «Фестал», «Мезим», «Панзинорм», «Панкреатин», применяемых для лечения несварения желудка. Но некоторые энзимы способны также влиять на кровеносную систему (растворяют тромбы), ускорять заживление гнойных ран. И даже в противораковой терапии также прибегают к помощи ферментов.

↑хЯРНПХВЕЯЙЮЪ ЯОПЮБЙЮ

мЮВЮКН ЯНБПЕЛЕММНИ МЮСЙХ Н ТЕПЛЕМРЮУ (ЩМГХЛНКНЦХХ) ЯБЪГШБЮЧР Я НРЙПШРХЕЛ Б 1814 Ц. й. йХПУЦНТНЛ ОПЕБПЮЫЕМХЪ ЙПЮУЛЮКЮ Б ЯЮУЮП ОНД ДЕИЯРБХЕЛ БНДМШУ БШРЪФЕЙ ХГ ОПНПНЯРЙНБ ЪВЛЕМЪ. дЕИЯРБСЧЫЕЕ МЮВЮКН ХГ ЩРХУ БШРЪФЕЙ АШКН БШДЕКЕМН Б 1833 Ц. ю. оЮИЕМНЛ Х ф. оЕПЯН. хЛ НЙЮГЮКЯЪ ТЕПЛЕМР ЮЛХКЮГЮ. б 1836 Ц. ьБЮММ НАМЮПСФХК Х НОХЯЮК ОЕОЯХМ. б ЩРНЛ ФЕ ЦНДС х. оСПЙХМ Х х. оЮООЕМЦЕИЛ НУЮПЮЙРЕПХГНБЮКХ РПХОЯХМ. б 1897 Ц. АПЮРЭЪ ц. Х щ. аСУМЕПШ БШДЕКХКХ ХГ ДПНФФЕИ ПЮЯРБНПХЛШИ ОПЕОЮПЮР (РЮЙ МЮГШБЮЕЛСЧ ГХЛЮГС), БШГШБЮБЬХИ ЯОХПРНБНЕ АПНФЕМХЕ. щРХЛ АШК ОНКНФЕМ ЙНМЕЖ ЯОНПС к. оЮЯРЕПЮ, ОНКЮЦЮБЬЕЦН, ВРН ОПНЖЕЯЯ АПНФЕМХЪ ЛНЦСР БШГШБЮРЭ РНКЭЙН ЖЕКНЯРМШЕ ФХБШЕ ЙКЕРЙХ, Х ч. кХАХУЮ, ЯВХРЮБЬЕЦН, ВРН АПНФЕМХЕ ЯБЪГЮМН Я НЯНАШЛХ БЕЫЕЯРБЮЛХ. б ЙНМЖЕ XIX БЕЙЮ щ. тХЬЕП ОПЕДКНФХК ОЕПБСЧ РЕНПХЧ ЯОЕЖХТХВМНЯРХ ТЕПЛЕМРНБ. б 1913 Ц. к. лХУЮЩКХЯ ЯТНПЛСКХПНБЮК НАЫСЧ РЕНПХЧ ЙХМЕРХЙХ ТЕПЛЕМРЮРХБМШУ ПЕЮЙЖХИ. б ЙПХЯРЮККХВЕЯЙНЛ БХДЕ ОЕПБШЕ ТЕПЛЕМРШ АШКХ ОНКСВЕМШ дФ. яЮЛМЕПНЛ Б 1926 Ц. (СПЕЮГЮ) Х дФ. мНПРПНОНЛ Б 1930 Ц. (ОЕОЯХМ). й ЯЕПЕДХМЕ XX БЕЙЮ АКЮЦНДЮПЪ ПЮГБХРХЧ ЛЕРНДНБ ТХГХЙН-УХЛХВЕЯЙНЦН ЮМЮКХГЮ (ЦКЮБМШЛ НАПЮГНЛ УПНЛЮРНЦПЮТХХ) Х НПЦЮМХВЕЯЙНИ УХЛХХ АШКЮ ПЮЯЬХТПНБЮМЮ ОЕПБХВМЮЪ ЯРПСЙРСПЮ ЛМНЦХУ ТЕПЛЕМРНБ. рЮЙ, Б 1960 Ц. с. яРЕИМНЛ Х я. лСПНЛ АШКЮ СЯРЮМНБКЕМЮ ОЕПБХВМЮЪ ЯРПСЙРСПЮ ПХАНМСЙКЕЮГШ ю, Ю Б 1969 Ц. P. лЕППХТХКДНЛ НЯСЫЕЯРБКЕМ УХЛХВЕЯЙХИ ЯХМРЕГ ЩРНЦН ТЕПЛЕМРЮ. оПХЛЕПМН Б ЩРН ФЕ БПЕЛЪ Я ОНЛНЫЭЧ ПЕМРЦЕМНЯРПСЙРСПМНЦН ЮМЮКХГЮ ПЮЯЬХТПНБЮМЮ БРНПХВМЮЪ Х РПЕРХВМЮЪ ЯРПСЙРСПЮ ПЪДЮ ТЕПЛЕМРНБ. б 1965 Ц. ЛЕРНДНЛ ПЕМРЦЕМНЯРПСЙРСПМНЦН ЮМЮКХГЮ ЮМЦКХИЯЙХИ СВ╦МШИ д. тХККХОЯ СЯРЮМНБХК РП╦УЛЕПМСЧ ЯРПСЙРСПС ТЕПЛЕМРЮ КХГНЖХЛЮ. йЮРЮКХРХВЕЯЙЮЪ ЮЙРХБМНЯРЭ пмй (ПХАНГХЛШ) БОЕПБШЕ АШКЮ НАМЮПСФЕМЮ Б 1980-Е ЦНДШ р. вЕЙНЛ, ХГСВЮБЬХЛ ЯОКЮИЯХМЦ пмй С ХМТСГНПХХ Tetrahymena thermophila. сВЮЯРНЙ ЛНКЕЙСКШ ОПЕ-Ппмй Tetrahymena thermophila, ЙНДХПСЕЛШИ ХМРПНМНЛ БМЕУПНЛНЯНЛМНЦН ЦЕМЮ Пдмй, НЯСЫЕЯРБКЪК ЮСРНЯОКЮИЯХМЦ, РН ЕЯРЭ ЯЮЛ БШПЕГЮК ЯЕАЪ ОПХ ЯНГПЕБЮМХХ Ппмй.

Гипер- и гипоактивность

Бывают случаи, когда энзимы выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает чрезмерное формирование продукта реакции и дефицит субстрата. В результате – ухудшение самочувствия и серьезные болезни. Причиной гиперактивности энзима может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или микроэлементов, используемых в реакции.

Гипоактивность ферментов может даже стать причиной смерти, когда, например, энзимы не выводят из организма токсины либо возникает дефицит АТФ. Причиной такого состояния также могут быть мутированные гены или, наоборот, гиповитаминоз и дефицит других питательных веществ. Кроме того, пониженная температура тела аналогично замедляет функционирование энзимов.

Ферментная специфичность

Большинство ферментов очень специфично по отношению к субстрату, на который они действуют. Ферментная специфичность существует таким образом, что они могут действовать на один конкретный тип молекулы субстрата или на группу структурно родственных соединений, или только на один из двух оптических изомеров соединения, или только на один из двух геометрических изомеров. На основании этого были распознаны четыре модели специфичности ферментов.

Абсолютная специфичность

Некоторые ферменты способны действовать только на один субстрат, и примером этого является фермент уреаза, который действует только на мочевину с образованием аммиака и диоксида углерода.

Групповая специфика

1. Другие ферменты катализируют все реакции структурно родственной группы соединений.
2. Это наблюдается в молочной дегидрогеназе, которая катализирует взаимное превращение пировиноградной кислоты и молочной кислоты вместе с рядом других структурно родственных соединений.

Оптическая специфичность

1. Другая важная форма специфичности наблюдается в некоторых ферментах, где определенный фермент будет реагировать только с одним из двух оптических изомеров соединения.
2. Окисление D-аминокислот в соответствующих кетокислоты с аминокислотной оксидазой является примером оптической специфичности.
3. Среди ферментов, которые проявляют оптическую специфичность, некоторые могут взаимно превращать два оптических изомера соединения. Примером этого является рацемаза аланина, катализирующая взаимное превращение L- и D-аланина.

Геометрическая специфика

1. Геометрическая специфичность наблюдается у некоторых ферментов, проявляющих специфичность в отношении цис- и трансформ.
2. Примером этого является фермент фумараза, который катализирует взаимное превращение фумаровой и яблочной кислот.

Как работают ферменты?

1. Механизм действия ферментов в химической реакции может происходить несколькими способами: связывание субстрата, катализ, представление субстрата и аллостерическая модуляция.
2. Но наиболее распространенный способ действия ферментов — связывание субстрата.
3. Молекула фермента имеет определенный активный центр, с которым связывается ее субстрат и образует комплекс фермент-субстрат.
4. Затем продукт высвобождается, и молекула фермента высвобождается в активном состоянии, чтобы инициировать еще один цикл катализа.

Гипотеза замка и ключа

1. Модель замка и ключа была предложена Эмилем Фишером в 1898 году и также известна как шаблонная модель.
2. Согласно этой модели связывание субстрата и фермента происходит в активном центре аналогично тому, как ключ подходит к замку и приводит к образованию комплекса фермент-субстрат.
3. Фактически, связывание фермента с субстратом зависит от взаимного соответствия между молекулярной структурой фермента и субстрата.
4. Образовавшийся комплекс фермент-субстрат очень нестабилен и почти сразу же разлагается с образованием конечных продуктов реакции и регенерации свободного фермента. 
5. Этот процесс приводит к высвобождению энергии, которая, в свою очередь, повышает уровень энергии молекулы субстрата, тем самым вызывая активированное или переходное состояние.
6. В этом активированном состоянии некоторые связи молекулы субстрата становятся восприимчивыми к расщеплению.
7. Эта модель, однако, имеет несколько недостатков, поскольку она не может объяснить стабильность переходного состояния фермента, а также концепцию жесткости активного центра.

Гипотеза индуцированного соответствия

1. Гипотеза индуцированной подгонки — это модифицированная форма гипотезы замка и ключа, предложенная Кошландом в 1958 году.
2. Согласно этой гипотезе, молекула фермента не сохраняет свою первоначальную форму и структуру. 
3. Вместо этого контакт с субстратом вызывает некоторые конфигурационные или геометрические изменения в активном центре молекулы фермента.
4. В результате молекула фермента полностью соответствует конфигурации и активным центрам субстрата.
5. Между тем, другие аминокислотные остатки остаются похороненными внутри молекулы.
6. Однако последовательность событий, приводящих к конформационному изменению, может быть разной. 
7. Некоторые ферменты могут сначала претерпеть конформационное изменение, а затем связать субстрат. 
8. Процессы могут протекать одновременно с дальнейшей изомеризацией до окончательного подтверждения.

↑оПХЛЕМЕМХЕ ТЕПЛЕМРНБ Х ХУ ОПЮЙРХВЕЯЙНЕ ГМЮВЕМХЕ

тЕПЛЕМРШ ЬХПНЙН ХЯОНКЭГСЧРЯЪ Б МЮПНДМНЛ УНГЪИЯРБЕ — ОХЫЕБНИ, РЕЙЯРХКЭМНИ ОПНЛШЬКЕММНЯРХ, Б ТЮПЛЮЙНКНЦХХ. тЕПЛЕМРЮРХБМШЕ ОПНЖЕЯЯШ ЪБКЪЧРЯЪ НЯМНБНИ ЛМНЦХУ ОПНХГБНДЯРБ: УКЕАНОЕВЕМХЪ, БХМНДЕКХЪ, ОХБНБЮПЕМХЪ, ЯШПНДЕКХЪ, ОПНХГБНДЯРБЮ ЯОХПРЮ, ВЮЪ, СЙЯСЯЮ. я МЮВЮКЮ XX БЕЙЮ ОН ОПЕДКНФЕМХЧ д. рЮЙЮЛХМЕ Б ЯОХПРНБНИ Х ДП. НРПЮЯКЪУ ОПНЛШЬКЕММНЯРХ МЮВЮКНЯЭ ОПХЛЕМЕМХЕ ТЕПЛЕМРМШУ ОПЕОЮПЮРНБ, ОНКСВЮЕЛШУ ХГ ОКЕЯМЕБШУ ЦПХАНБ ХКХ АЮЙРЕПХИ. б ПЪДЕ ЯРПЮМ ЩРНР ЯОНЯНА ЬХПНЙН ХЯОНКЭГСЕРЯЪ ДКЪ НЯЮУЮПХБЮМХЪ Я ОНЛНЫЭЧ ЮЛХКЮГ ЙПЮУЛЮКХЯРНЦН ЯШПЭЪ Я ЖЕКЭЧ ОНКСВЕМХЪ ЙПХЯРЮККХВЕЯЙНИ ЦКЧЙНГШ ХКХ ЕЦН ЯАПЮФХБЮМХЪ МЮ ЯОХПР. йНМЖЕМРПХПНБЮММШЕ ЮЛХКНКХРХВЕЯЙХЕ ОПЕОЮПЮРШ ТЕПЛЕМРНБ ХГ ОКЕЯМЕБШУ ЦПХАНБ ОПХ ДНАЮБЙЕ Б РЕЯРН ОПХБНДЪР Й СКСВЬЕМХЧ ЙЮВЕЯРБЮ УКЕАЮ Х СЯЙНПЕМХЧ РЕУМНКНЦХВЕЯЙНЦН ОПНЖЕЯЯЮ. оПЕОЮПЮРШ ОПНРЕНКХРХВЕЯЙХУ ТЕПЛЕМРНБ, ОНКСВЮЕЛШУ ХГ ЛХЙПННПЦЮМХГЛНБ, СОНРПЕАКЪЧРЯЪ Б ЙНФЕБЕММНИ ОПНЛШЬКЕММНЯРХ ДКЪ СДЮКЕМХЪ БНКНЯ Х ЯЛЪЦВЕМХЪ ЯШПЭЪ, Ю Б ЯШПНДЕКЭМНИ ОПНЛШЬКЕММНЯРХ – ДКЪ ГЮЛЕМШ ДЕТХЖХРМНЦН ЯШВСФМНЦН ТЕПЛЕМРЮ (ПЕММХМЮ). оПЕОЮПЮРШ ЛХЙПНАМШУ ОЕЙРНКХРХВЕЯЙХУ ТЕПЛЕМРНБ ЬХПНЙН ХЯОНКЭГСЧР ОПХ ОПНХГБНДЯРБЕ ЯНЙНБ (БШУНД ОКНДНБНЦН ЯНЙЮ ОНБШЬЮЕРЯЪ МЮ 10–20%). бЯ╦ АНКЭЬЕЕ ОПХЛЕМЕМХЕ НВХЫЕММШЕ ТЕПЛЕМРМШЕ ОПЕОЮПЮРШ МЮУНДЪР Б ЛЕДХЖХМЕ. б МЮСВМШУ ХЯЯКЕДНБЮМХЪУ Х Б ЙКХМХВЕЯЙНИ ОПЮЙРХЙЕ БШЯНЙННВХЫЕММШЕ ТЕПЛЕМРМШЕ ОПЕОЮПЮРШ ЯКСФЮР Б ЙЮВЕЯРБЕ ЯОЕЖХТХВЕЯЙХУ ЯПЕДЯРБ АХНУХЛХВЕЯЙНЦН ЮМЮКХГЮ. оЕПЯОЕЙРХБМН ОПХЛЕМЕМХЕ Р. М. ХЛЛНАХКХГНБЮММШУ ТЕПЛЕМРНБ, ЙНРНПШЕ ЯБЪГШБЮЧРЯЪ ЙЮЙХЛ-КХАН МНЯХРЕКЕЛ, НАПЮГСЧЫХЛ Я ДЮММШЛ ТЕПЛЕМРНЛ МЕПЮЯРБНПХЛШИ ЙНЛОКЕЙЯ (МЮОПХЛЕП, ДКЪ ОНКСВЕМХЪ ОНКСЯХМРЕРХВЕЯЙХУ ОЕМХЖХККХМНБ ОПХЛЕМЪЧР ХЛЛНАХКХГНБЮММСЧ ОЕМХЖХККХМЮЛХДЮГС).

Классификация

В зависимости от роли в химических реакциях, различаются такие классы ферментов:

В живом организме все ферменты делятся на внутри- и внеклеточные. К внутриклеточным относятся, например, ферменты печени, участвующие в реакциях обезвреживания различных веществ, поступающих с кровью. Они обнаруживаются в крови при повреждении органа, что помогает в диагностике его заболеваний.

Внутриклеточные ферменты, которые являются маркерами повреждения внутренних органов:

• печень – аланинаминотрансефраза, аспартатаминотрансфераза, гамма-глютамилтранспептидаза, сорбитдегидрогеназа;
• почки – щелочная фосфатаза;
• предстательная железа – кислая фосфатаза;
• сердечная мышца – лактатдегидрогеназа

Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду. Основные из них секретируются клетками слюнных желез, желудочной стенки, поджелудочной железы, кишечника и активно участвуют в пищеварении.

Показать им всем

От Фишера ускользнуло одно наблюдение: у всех ферментов единое происхождение — все они белки, состоящие из аминокислот. А вот Джеймсу Самнеру, еще одному харизматичному химику, это стало очевидно, однако доказательство далось ему нелегко. Самнер был человеком упрямым: несмотря на ампутацию левой руки, случившуюся из-за неудачного инцидента на охоте, еще в юности, он решил, что добьется успехов в спорте, и выиграл кубок Корнеллского преподавательского теннисного клуба. Его упрямство, судя по всему, распространялось и на его исследовательские труды: несколько человек советовали ему перестать глупить и бросить попытки выделить фермент, но он продолжил двигаться к цели — и через девять лет ее достиг.

Джеймс Самнер

В 1926 году Самнер стал первым человеком, кристаллизовавшим фермент, — он выделил уреазу из бобов канавалии мечевидной. (Уреаза — фермент, из-за которого в человеческом желудке процветает Helicobacter pylori, а из-за этих бактерий приключается язва. Фермент расщепляет мочевину, pH повышается, и среда делается для этих бактерий приятнее.) Самнеру никто не верил, что уреаза — белок, и он взялся доказать всеобщую неправоту: опубликовал десять статей на заданную тему, просто чтобы все поняли наверняка и бросили спорить. И конечно, Нобелевская премия, врученная Самнеру, его точку зрения поддержала дополнительно.

Механизм действия ферментов

Все ферменты обладают единым принципом и механизмом действия. Фермент взаимодействует с субстратом, но не всей молекулой, а ее отдельным активным центром. При этом образуется фермент – субстратный комплекс. Реакция завершается и этот комплекс распадается, причем достаточно быстро. При этом фермент не меняется и может взаимодействовать с новой молекулой.

Ферменты могут помогать образованию молекулы пептидной связи. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество (дипептид) покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру.

Особенностью ферментов может быть признан также и тот факт, что они обладают высокой степенью специфичности действия. Каждый фермент ускоряет только реакции одного типа.

В 1890 году ученый Э.Г. Фишер высказал предположение о том, что специфичность ферментов обуславливается ее особенной формой. Эта форма точно подбирается к форме молекулы субстрата. Такая гипотеза иногда называется «ключ и замок».

На активность фермента влияет несколько факторов:

• температура. С ее повышением скорость химической реакции сильно возрастает. Скорость молекул повышается и у них повышается шанс столкнуться друг с другом;
• увеличивается вероятность прохождения реакции между ними. Та температура, которая повышает активность фермента называется оптимальной.

Если температура реакции выходит за пределы оптимального диапазона, то скорость реакции существенно снижается и происходит денатурация белка. При снижении температуры скорость реакции также снижается. Это происходит из-за инактивации фермента. В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.

Также активность ферментов существенно зависит от pH среды (то есть показателя концентрации ионов водорода). Оптимальным уровнем pH среды является нейтральное значение около семи. Однако существуют такие ферменты, которые могут работать и в кислой среде, к таким ферментам относится пепсин. Он находится в желудке и работает в сильнокислой среде.

Многие ферменты подвергаются действию ингибиторов и инактиваторов. Ионы металлов (Mg, Mn, Zn) могут инактивировать ферменты. Другие ионы тяжелых металлов могут подавлять их активность и денатурировать белки.

Классификация ферментов подразумевает их деление на шесть групп. Согласно ей ферменты имеют весьма длинные названия, трудные в произношении. Поэтому сегодня чаще применяют названия ферментов по имени субстрата и окончания «аза». Например, субстрат – «лактоза», а фермент – «лактаза». Фермент может преобразовывать вещество. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза. Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.

Катализаторы в продуктах

Ферменты имеют решающее значение для здоровья, поскольку помогают организму расщеплять пищевые компоненты до состояния, пригодного для использования питательных веществ. Кишечник и поджелудочная железа производят широкий спектр ферментов. Но кроме этого, многие из полезных веществ, способствующих пищеварению, содержатся также и в некоторых продуктах.

Ферментированные продукты являются практически идеальным источником полезных бактерий, необходимых для правильного пищеварения. И в то время, когда аптечные пробиотики «работают» только в верхнем отделе пищеварительной системы и часто не добираются до кишечника, эффект от ферментативных продуктов ощущается во всем желудочно-кишечном тракте.

Лучшие материалы месяца

• Коронавирусы: SARS-CoV-2 (COVID-19)
• Антибиотики для профилактики и лечения COVID-19: на сколько эффективны
• Самые распространенные «офисные» болезни
• Убивает ли водка коронавирус
• Как остаться живым на наших дорогах?

Например, абрикосы содержат в себе смесь полезных энзимов, в том числе инвертазу, которая отвечает за расщепление глюкозы и способствует быстрому высвобождению энергии.

Натуральным источником липазы (способствует более быстрому перевариванию липидов) может послужить авокадо. В организме это вещество производит поджелудочная железа. Но дабы облегчить жизнь этому органу, можно побаловать себя, например, салатом с авокадо – вкусно и полезно.

Кроме того, что банан, пожалуй, самый известный источник калия, он также поставляет в организм амилазу и мальтазу. Амилаза содержится также в хлебе, картофеле, крупах. Мальтаза способствует расщеплению мальтозы, так называемого солодового сахара, который в обилии представлен в пиве и кукурузном сиропе.

Другой экзотический фрукт – ананас содержит в себе целый набор энзимов, в том числе и бромелайн. А он, согласно некоторым исследованиям, еще и обладает противораковыми и противовоспалительными свойствами.

Ключ-замок

Ферменты — это биологические катализаторы, которые ведут реакции во всех живых существах. Теория «ключ-замок», предложенная Фишером, основывается на наблюдении, как один из его любимых сахаров встречается в двух слегка отличающихся разновидностях (в двух изомерных формах) и их гидролиз ведут два разных природных фермента. Реакция с альфа-изомером происходила только посредством фермента, полученного из дрожжей, а с бета-изомером — с ферментом, полученным из миндаля. В состав обоих изомеров входят одни и те же атомы, соединены эти атомы примерно одинаково, но все же им требуются разные ферменты. Фишер представил две разные формы сахара как ключи, которые подходят лишь к своим замкам.

Ферменты

Распространив эту теорию на ферменты и их субстраты («ключи») шире, Фишер разработал первую модель действия ферментов, которая могла объяснить их важнейшую особенность — специфичность. После смерти Фишера прошел не один десяток лет, прежде чем его теория оказалась опровергнута, но меж тем с ферментами еще было чем заняться.

Виды ферментов и их функции в организме

Сегодня мир официальной, доказательной медицины опирается на такую классификацию: 

Оксиредуктазы 

Энзимы-катализаторы, активные участники окислительно-восстановительных реакций – важнейших для жизнедеятельности процессов: в первую очередь тканевое дыхание, накопление в клетках энергии, пищеварение и т.д.  В этой категории насчитывается двадцать два подкласса ферментов, каждый из подкатегорий отвечает дополнительно за тот или иной тип реакций: например, одни энзимы «работают» исключительно с азотосодержащими соединениями, другие – с фосфором, третьи – с железом и так далее. Среди них есть и пероксидазы – активные антиоксиданты, соединения, препятствующие преждевременной гибели клеток от воздействия свободных радикалов. 

Трансферазы 

Предмет пристального внимания всех, кто придерживается норм здорового питания. Ферментам  этого класса поручена важная задача: участие в обмене жиров и углеводов, а также некоторых аминокислот и нуклеинов. Всего насчитывает 9 подклассов, и каждый из них, по такому же принципу разделения обязанностей, работает в своей узкой сфере: с соединениями, содержащими азот, или с переносом остаточных сахаров, селен-содержащих групп и т.д. 

Гидролазы

Наименование этой группы говорит само за себя – у этих ферментов активность связана со всем, что относится к реакциям гидролиза, то есть взаимодействия с водой. Подклассов 13, каждый из которых, по уже знакомому принципу, вступает в связь с пептидами, сахарами и другими веществами, требующими реакций гидролиза. 

Лиазы 

Роль этих ферментов не связана ни с окислением, ни с гидролизом. Если необходимо ускорить биохимическую реакцию, не касаясь окислительно-восстановительных и водосодержащих ресурсов, в этом случае катализатором выступают именно лиазы.  Подклассов только 7, и все они направлены на разрыв углеродных связей. 

Изомеразы 

Эта группа скорее похожа на включатели различных процессов: например, уже известные нам трансферазы и лиазы нуждаются в подобии дополнительной стимуляции. Команду «старт» дают именно изомеразы. Всего шесть подклассов, и у каждого своя «зона ответственности». 

Лигазы 

Своеобразные свахи в мире ферментов – соединяют две молекулы, которые образуют новую связь. Это называется лигированием, и имеет большое значение для иммунитета, репликации ДНК, репарации клеток (способности исправлять повреждения в молекулах ДНК). Шесть подклассов, шесть направлений деятельности. 

Транслоказы 

Последняя, седьмая группа ферментов – это так называемая сборная чемпионов всех упомянутых команд. Им поручена деликатная задача: ускорять реакции, в которых молекулы питательных веществ должны пройти через клеточные мембраны. Разделение на подгруппы выглядит немного сложнее, чем у прочих групп, но принцип такой: 

–подкласс из шести видов энзимов, объединенных по виду переносимых молекул или ионов (водорода, аминокислот, пептидов и т.д.)

–подкласс из четырех видов энзимов, сгруппированных по реакциям, которые обеспечивают движение переносимых веществ, например, окислительно-восстановительные, гидролизные или по выделению углекислого газа (декарбоксилирование).  

Кроме функциональности, тип ферментов определяется по локации – есть внутри-, или внеклеточные энзимы.  Именно внутриклеточные рассматриваются как маркеры нарушений работы, болезней внутренних органов: почечной или печеночной недостаточности, болезней миокарда, предстательной железы. Внеклеточные – те, что помогают пищеварению, разбирая питательные вещества на молекулы такого размера, что смогут проходить через клетки кишечника, чтобы поступить в кровь. 

Нехватка ферментов этого типа может спровоцировать развитие заболеваний желудочно-кишечного тракта и других систем жизнедеятельности. 

Откуда берутся ферменты

Несмотря на то, что наш организм умеет синтезировать энзимы, для этого ему требуется основа: белковые соединения. Другой природы ферментов не существует, но это не значит, что все белки, потребляемые нами, являются энзимами (но все энзимы без сомнений белки). 

Например, аминокислоты, приоритетно важные для поддержания метаболического равновесия – это тоже ферменты (однокомпонентные). Но чтобы синтезировать даже один, потребуется сложнейшая цепочка, иногда состоящая из миллиона аминокислот. От того, сколько, каких и в какой последовательности аминокислот будет использовано для построения энзима, и зависит его функционал. 

Некоторые витамины также выступают прародителями ферментов, точнее, коэнзимов: тех самых активных центров, которые на молекуле энзима выполняют функцию  стыковочной площадки. Как и с любыми питательными веществами, с катализаторами случается и дефицит, и – заметно реже – избыток.  

Сущность и предназначение ферментов

В организме продуцируется несколько сотен различных ферментов. Их роль в обеспечении жизнедеятельности организма колоссальна. Они ускоряют химические реакции, другими словами, все ферменты представляют собой биологические катализаторы, которые делают процесс протекания химической реакции более быстрым и вместе с тем простым. Они не тождественны химическим катализаторам потому, что не меняют направление химической реакции и не расходуются при ее протекании.

Определение 2

Ферменты – это биокатализаторы, вещества, которые способствуют облегчению протекания химической реакции и провоцируют увеличение ее скорости.

Ферменты способствуют поддержанию жизнеспособности организмов.

Примером работы ферментов является сладковатый вкус внутри рта, который формируется при пережевывании продуктов, которые содержат крахмал. Этот вкус дает работа фермента амилазы, которая присутствует в слюне и способствует расщеплению крахмала. Сам крахмал безвкусный, но продукты его распада, а именно декстрина, мальтоза, глюкоза могут дать такой привкус.

Все ферменты имеют глобулярную структуру, а также третичную и четвертичную.
Ферменты бывают:

• простые (состоят из белка);
• сложные (состоят из белков и некоторых дополнительных веществ).

Сложные ферменты могут состоять из белковой и небелковой части. Белковая часть представлена апоферментом, а добавочная часть называется коферментом. Коферментами могут являться витамины E, K, B групп.

Ферменты и энергия активации

1. Согласно теории переходного состояния, для того, чтобы между двумя молекулами реагентов произошла химическая реакция, их уровень свободной энергии должен быть выше порогового уровня, чтобы перевести их в высокоэнергетическое переходное состояние.
2. Свободная энергия, необходимая для поднятия молекулы из ее стабильного основного состояния с низкой энергией в нестабильное состояние с более высокой энергией, известна как энергия активации.
3. Скорость реакции зависит от количества молекул реагента, у которых достаточно энергии для достижения переходного состояния самой медленной стадии (стадии, определяющей скорость) в реакции.
4. Как правило, очень немногие молекулы обладают достаточной энергией для достижения переходного состояния.
5. Однако ферменты уменьшают значение энергии активации реакции, тем самым феноменально увеличивая скорость реакции.
6. Некоторые ферменты снижают энергию активации после того, как фермент образует комплекс с субстратом, который, изгибая молекулы субстрата, способствует разрыву связи.
7. Другие ферменты ускоряют реакцию, приближая два реагента в правильной ориентации

Внеклеточные ферменты

1. Ферменты, которые высвобождаются живыми клетками и катализируют полезные реакции вне клетки, но в ее окружающей среде, известны как внеклеточные ферменты или экзоферменты.
2. Экзоферменты действуют в основном как пищеварительные ферменты, катализируя распад сложных макромолекул до более простых полимеров или мономеров, которые затем могут легко поглощаться клеткой.
3. В основном они действуют в конце полимеров, расщепляя их мономеры по одному.
4. Экзоферменты — это ферменты, содержащиеся в бактериях, грибах и некоторых насекомоядных, таких как Drosera и Nepenthes.
5. Внеклеточные ферменты, в отличие от внутриклеточных ферментов, подвергаются внешнему перевариванию во время гибели клеток.

Как работают ферменты

В целом принцип действия ферментов выглядит довольно просто: 

• Всё, что мы употребляем – пища, витаминные комплексы, напитки – попадая в пищеварительную систему, связывается с ферментами;
• Условно, каждая молекула ферментов связывается с молекулой поступивших питательных веществ, но таким образом, что энзим умеет «узнавать» подходящую ему молекулу с помощью своего  активного центра;

• После соединения с подходящим питательным веществом энзим обрабатывает полученное вещество (субстрат) – очищает его, меняет порядок расположения молекул в субстрате и т.д. Это необходимо для наилучшей, то есть максимально быстрой метаболической реакции;
• Получившийся продукт уже готов для транспортировки в нужную среду и доставки к определенным мишеням: туда, где потребность в питательных веществах выше.     

А как фермент может определить потребность в тех или иных соединениях? 

Специфичность – свойство всех ферментов, и именно их способность работать, как специалисты узкого профиля, и создает прекрасный, гармоничный порядок для всего огромного количества этих полезных соединений. Один вид «настроен» на окислительно-восстановительные реакции, другие энзимы выполняют только транспортные функции от молекуле к другой, третьи необходимы, когда нужно доставить питание через клеточные мембраны, и т.д.  

↑йКЮЯЯХТХЙЮЖХЪ ТЕПЛЕМРНБ

оН ПЕЙНЛЕМДЮЖХХ лЕФДСМЮПНДМНЦН АХНУХЛХВЕЯЙНЦН ЯНЧГЮ ТЕПЛЕМРШ ПЮГДЕКЪЧР МЮ 6 ЙКЮЯЯНБ: НЙЯХДНПЕДСЙРЮГШ, РПЮМЯТЕПЮГШ, ЦХДПНКЮГШ, КХЮГШ, ХГНЛЕПЮГШ Х КХЦЮГШ.

йКЮЯЯ НЙЯХДНПЕДСЙРЮГ БЙКЧВЮЕР ТЕПЛЕМРШ, ЙЮРЮКХГХПСЧЫХЕ НЙХЯКХРЕКЭМН-БНЯЯРЮМНБХРЕКЭМШЕ ПЕЮЙЖХХ (ЙЮРЮКЮГЮ, ЮКЙНЦНКЭДЕЦХДПНЦЕМЮГЮ). нМ ОНДПЮГДЕКЪЕРЯЪ МЮ 14 ОНДЙКЮЯЯНБ Б ГЮБХЯХЛНЯРХ НР ОПХПНДШ РНИ ЦПСООШ Б ЛНКЕЙСКЕ ЯСАЯРПЮРЮ, ЙНРНПЮЪ ОНДБЕПЦЮЕРЯЪ НЙХЯКЕМХЧ (ЯОХПРНБЮЪ, ЮКЭДЕЦХДМЮЪ, ЙЕРНММЮЪ Х Р.Д.).

йКЮЯЯ РПЮМЯТЕПЮГ НАЗЕДХМЪЕР ТЕПЛЕМРШ, ЙЮРЮКХГХПСЧЫХЕ ПЕЮЙЖХХ ОЕПЕМНЯЮ УХЛХВЕЯЙХУ ЦПСОО Я НДМНИ ЛНКЕЙСКШ ЯСАЯРПЮРЮ МЮ ДПСЦСЧ, Х ОНДПЮГДЕКЪЕРЯЪ МЮ 8 ОНДЙКЮЯЯНБ Б ГЮБХЯХЛНЯРХ НР ОПХПНДШ ОЕПЕМНЯХЛШУ ЦПСОО, ЙНРНПШЛХ ЛНЦСР АШРЭ ЦКХЙНГХДМШЕ НЯРЮРЙХ, ЮГНР- ХКХ ЯЕПНЯНДЕПФЮЫХЕ ЦПСООШ Х Р.Д. яПЕДХ РПЮМЯТЕПЮГ НЯНАН БШДЕКЪЧР ЙХМЮГШ, ОЕПЕМНЯЪЫХЕ ТНЯТЮРМСЧ ЦПСООС Я ЛНКЕЙСКШ юрт.

й ЦХДПНКЮГЮЛ ОПХМЮДКЕФЮР ТЕПЛЕМРШ, ЙЮРЮКХГХПСЧЫХЕ ЦХДПНКХРХВЕЯЙНЕ ПЮЯЫЕОКЕМХЕ ПЮГКХВМШУ ЯНЕДХМЕМХИ (ЩЯРЕПЮГШ, ОЕОЯХМ, РПХОЯХМ, ЮЛХКЮГЮ, КХОНОПНРЕХМКХОЮГЮ). нМХ ОНДПЮГДЕКЪЧРЯЪ МЮ 9 ОНДЙКЮЯЯНБ Б ГЮБХЯХЛНЯРХ НР РХОЮ ЦХДПНКХГСЕЛНИ ЯБЪГХ – ЯКНФМНЩТХПМНИ, ОЕОРХДМНИ, ЦКХЙНГХДМНИ Х Р.Д.

кХЮГШ – ТЕПЛЕМРШ, ЙЮРЮКХГХПСЧЫХЕ ПЮГПШБ УХЛХВЕЯЙХУ ЯБЪГЕИ АЕГ ЦХДПНКХГЮ Я НАПЮГНБЮМХЕЛ ДБНИМНИ ЯБЪГХ Б НДМНЛ ХГ ОПНДСЙРНБ ХКХ, МЮНАНПНР, ОПХЯНЕДХМЪЧЫХЕ ЦПСООШ Й ДБНИМШЛ ЯБЪГЪЛ. с КХЮГ 5 ОНДЙКЮЯЯНБ, ПЮГКХВЮЧЫХУЯЪ ОН РХОС ОНДБЕПЦЮЧЫЕИЯЪ ПЮГПШБС ЯБЪГХ (СЦКЕПНД – СЦКЕПНД, СЦКЕПНД – ЙХЯКНПНД Х Р.Д.).

хГНЛЕПЮГШ, ЙЮРЮКХГХПСЧЫХЕ ЯРПСЙРСПМШЕ ХКХ ЦЕНЛЕРПХВЕЯЙХЕ ХГЛЕМЕМХЪ Б ЛНКЕЙСКЕ ЯСАЯРПЮРЮ, ОНДПЮГДЕКЪЧРЯЪ МЮ 5 ОНДЙКЮЯЯНБ Б ГЮБХЯХЛНЯРХ НР РХОЮ ЙЮРЮКХГХПСЕЛНИ ПЕЮЙЖХХ.

кХЦЮГЮЛХ (ЯХМРЕРЮГЮЛХ) МЮГШБЮЧРЯЪ ТЕПЛЕМРШ, ЙЮРЮКХГХПСЧЫХЕ НАПЮГНБЮМХЕ УХЛХВЕЯЙХУ ЯБЪГЕИ ЛЕФДС ЯСАЯРПЮРЮЛХ ГЮ ЯВЕР ЦХДПНКХГЮ юрт (дмй-ОНКХЛЕПЮГЮ Х ДП.).

Нехватка и избыток ферментов – чего ожидать

Недостаток ферментов, особенно пищеварительной группы – это и причина, и следствие. Это значит, что к дефициту энзимов могут привести заболевания внутренних органов, но с другой стороны, нехватку пищеварительных ферментов нередко провоцируют и нарушения пищевого поведения. 

Переедание – в этом случае объема и активности ферментов просто не хватает, даже если желудочно-кишечный тракт здоров. К нехватке ферментов приводит и чрезмерная увлеченность фастфудом, но также и домашней, но чрезмерно жирной, высокоуглеводной едой. В этом случае результат  недостаточности собственного объема энзимов – некорректное расщепление сложных молекул липидов, углеводов. Недостаточность энзимов чаще всего сказывается на здоровье поджелудочной железы, а затем к дефициту полезных питательных веществ, что отражается на функциональности других органов. 

Если при разумной, здоровой диете наблюдаются расстройства желудка, болезни печени и другие патологии пищеварительной системы, недостаточность энзимов образуется из-за нарушения огромного числа метаболических процессов и реакций:

То есть, различные врожденные и приобретенные состояния, прямо связанные с функциональностью желудочно-кишечного тракта, являются главными подозреваемыми при недостатке ферментов. 

Говорить о гиперобъемах ферментов современная медицина может только в одном ключе: при безосновательном приеме фармацевтических препаратов на фоне полностью здорового собственного метаболизма. Нарушение равновесия в метаболических реакциях, ненужная «помощь» пищеварительной системе может спровоцировать ряд симптомов, постепенно ведущих к снижению активности внутренних органов, в частности к недостаточности продукции энзимов поджелудочной железы.

В отсутствии или в условиях недостаточности питания падает поступление белковых ресурсов, а именно из них метаболизм выбирает аминокислоты, которые синтезируются в энзимы.  Гиповитаминозы (дефицит витаминов), диета с низким содержанием белковой пищи тесно связаны с недостаточностью синтеза энзимов пищеварительной системы. В этом случае снижается их выработка, постепенно провоцируя недостаточность метаболических процессов. 

Активность энзимов непостоянна даже на фоне отсутствия заболеваний или ограничений в питании. В любых обстоятельствах энзимы быстро реагируют на любые факторы, влияющие на клетки нашего тела. У такой сверхчувствительности есть цель: вовремя приспособить клетку к изменившимся условиям, ответить на полученные стимулы. Низкая активность энзимов по отношению к клетке – это не есть угроза жизни всего организма, но угроза жизнеспособности клеток: любую ситуацию, имеющую отношение к недостатку энзимов затягивать или пускать на самотек определенно не стоит. 

Т. Т. Березов. Биологическая химия. Под редакцией академика АМН СССР С. С. Дебова. Изд. 2е, переработанное и дополненное.

Коровкин Б. Ф. – Ферменты в жизни человека / Б. Ф. Коровкин. – М.: Медицина, 2016 г.

Попова Т.Н., Рахманова Т.П., Попов С.С. Медицинская энзимология: Учебное пособие. — Воронеж: Издательско-полиграфический центр Воронежского государственного университета, 2008.

Международный союз биохимии и молекулярной биологии. Новый класс ферментов: транслоказы.. IUBMB NEWS (Август 2018).

ТБГУ: Ферменты, иллюстрированная биохимия, Учебное пособие, 2018 г.